Роль витамина с в обмене

1. участвует в реакциях гидроксилирования (ЛИЗ→ОЛИ, ПРО→ОПР), что требуется для «сшивок» молекул коллагена в соединительной ткани;

2. участвует в триптофана и диоксиметила с образованием нейромедиаторов (норадреналин и др.);

3. необходим для синтеза кортикостероидов;

4. необходим для образования нейромедиаторов.

Гиповитаминоз С проявляется поражением соединительной ткани – повышенная хрупкость сосудов, пипехии (точечные кровоизлияния на коже), кровоточивость десен.

Авитаминоз С – цинга (скорбут): кровоизлияния во внутренние органы, более выраженные повреждения соединительной ткани.

Суточная потребность витамина С 100-150мг. Она возрастает при инфекционных заболеваниях, стрессовых состояниях, лактации, беременности – до 300 мг/сут.

Источники витамина С: овощи, фрукты, зеленые растения; главные – черная смородина, шиповник, грецкий орех, цитрусовые. В России основным источником его является картофель (10 мг/100 г) и квашенная капуста.

Причины гиповитаминоза С:

1. витамин С неустойчив;

2. он необходим в относительно больших количествах;

3. в организме отсутствуют запасы витамина С.

Витамин Р

Витамин проницаемости.

Витамеры: рутин, катехины, цитрин.

Это витамин-спутник витамина С.

Гиповитаминоз Р: поражение сосудов, нарушение их проницаемости.

Роль в обмене веществ

Витамин Р тормозит активность гиалуронидазы, чем сохраняет соединительную ткань. А также участвует в окислительно-восстановительных реакциях.

Потребность в витамине Р не установлена.

34 Коферменты, характеристика, связь с витаминами.

Коферменты — это органические вещества, как правило, аминокислотной природы, непосредственно участвующие в катализе в составе фермента. Простые, относятся обычно к классу гидролаз, практически все гидролитические ферменты состоят только из

аминокислот, т.е. являются простыми белками. Кроме того, некоторые лиазы, а вот все остальные классы ферментов в основном явл. сложными белками, т.е. для каталитической активности многих ферментов кроме белковой части необходим второй компонент получивший название кофактор. Есть каталитически активный фермент вместе с

кофактором получил название холофермент. Это каталитически активный фермент, состоящий из белковой и небелковой части кофактора. Белковая часть холофермента получила название апофермент.

Характерной особенностью холофермента или сложных ферментов протеидов является, то, что ни белковая часть апофермента, ни кофактор в отдельности не обладают заметной каталитической активностью. Какую же роль выполняют тот и другой?

Оказывается апофермент резко повышает каталитическую активность кофактора, а кофактор в свою очередь стабилизирует белковую часть, делает ее более устойчивой и менее уязвимой к денатурирующим агентам. Поэтому встает вопрос, что и какие вещества явл. кофакторами?

Роль кофакторов, как выяснилось, играют большинство витаминов или соединений построенных с их участием, но не только витамины выступают в роли кофакторов. Кроме того, это некоторые полипептиды, группы нуклеотидов и их производные и, наконец, ионы некоторых металлов. Последние годы в соответствии с химической природой кофакторов появилась классификация: 1) Кофакторы жирного ряда (глютатион, липоевая кислота, долихол фосфат). 2 Кофакторы алифатического ряда (убихинон или коэнзим Q).

3) Кофакторы гетероциклического ряда а) содержащие витамины (B1) тиоминлирофосфат (В6) перидоксальфосфат (В7) биоцетин (В9) тетрогидрофолат содержащий фоливую кислоту (фолиум — лист) 6) не содержащие витаминов геминовые кофакторы. Основой этих кофакторов является гемовое железо 4 Кофакторы-нуклеотиды а) содержащие витамины содержащие витамин В2 (флавинмононуклеотид) (фляос — желтый) (флавинадениндинуклеотид) НАД, НАДФ (РР или В5) HSKoA (пантотеновая кислота ВЗ) Кобамидные коферменты (В 12) содержат кобальт б) нуклеотиды не витамины АТФ,

уридиндифосфорноглюкуроновая кислота (УДФК), фосфоаденозинфосфосульфат (ФАФС) — активная фосфорная кислота, (ЦТФ) цитидинтрифосфорная кислота. Ф-ции: АТФ участвует в переносе адениловой и фосфорной кислоты, участвует в реакциях аденилирования и фосфолирирования ФАФС участвует в переносе сульфогрупп УДФК участвует в переносе глюкуроновой кислоты ЦТФ участвует в активации холина и фосфотидной кислоты. Процессы идущие при биосинтезе фосфолипидов. 5 Кофакторы ионов металлов Fe, Mn, Zn, К, Na, Mg, Ca, Сu.

35 Процесс обмена — основное свойство живого. В цитоплазме клеток органов и тканей постоянно идет процесс синтеза сложных высокомолекулярных соединений и одновременно с этим — их распад с выделением энергии и образованием простых низкомолекулярных веществ — углекислого газа, воды, аммиака и др.

Процесс синтеза органических веществ называется ассимиляцией, илианаболизмом. В ходе ассимиляции обновляются органоиды клетки, и накапливается запас энергии. Распад структурных элементов клетки сопровождается выделением заключенной в химических связях энергии, а конечные продукты распада, вредные для организма, выводятся за пределы клетки, а затем из организма.

Процесс распада органических веществ противоположен процессу ассимиляции и называется диссимиляцией, или катаболизмом. Подобного типа реакции идут с поглощением кислорода, поэтому расщепление органических веществ связано с окислением, а освободившаяся при этом энергия идет на синтез ЛТФ(аденозинтрифосфорная кислота), необходимой для ассимиляции.

Таким образом, ассимиляция и диссимиляция — это две противоположные, но взаимосвязанные стороны единого процесса — обмена веществ. При нарушении ассимиляции и диссимиляции расстраивается весь обмен веществ.

В организме человека непрерывно протекают водный, солевой, белковый, жировой и углеводный обмен. Непрерывный распад и окисление органических соединений возможны лишь тогда, когда количество этих веществ в клетках постоянно пополняется. Однако потребность в питательных веществах неодинакова. Большая их часть используется организмом для образования энергии. В процессе жизнедеятельности организма энергетические запасы непрерывно уменьшаются, и их пополнение идет за счет пищи.

Соотношение количества энергии, поступающей с пищей, и энергии, расходуемой организмом, называется энергетическим балансом. Количество потребляемой пищи должно соответствовать энергетическим затратам человека

36 Макроэргические молекулы (макроэрги) — биологические молекулы, которые способны накапливать и передавать энергию в ходе реакции. При гидролизе одной из связейвысвобождается более 20 кДж/моль. По химическому строению макроэрги — чаще всего ангидриды фосфорной и карбоновых кислот, а также слабых кислот, какими являются тиолы иенолы.

Классификация макроэргов по связям[править | править исходный текст]

1. Фосфоангидридная связь. ΔG — 32 кДж/моль. Представители: все нуклеозидтрифосфаты и нуклеозиддифосфаты (АТФ, ГДФ и их аналоги)

АТФ

2. Тиоэфирная связь. ΔG — 34 кДж/моль. Представители: ацетил-КоА, сукцинил-КоА.

Ацетил-КоА

3. Гуанидинфосфатная связь. ΔG — 42 кДж/моль. Представители: креатинфосфат.

Креатинфосфат

4. Ацилфосфатная связь(ацил — остаток жирной кислоты). ΔG — 46 кДж/моль. Представители: 1,3-дифосфоглицерат.

1,3-дифосфоглицерат

5. Енолфосфатная связь. ΔG — 54 кДж/моль. Представители: фосфоенолпируват.

роль белков:

1. каталитическая (выполняют ферменты);

2. структурная, т.е. белки являются основным компонентом клеточных структур;

3. регуляторная (выполняют белки-гормоны);

4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных мембран имеют белковую природу;

5. транспортная – белки участвуют в транспорте липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.;

6. опорная – выполняет белок коллаген;

7. энергетическая. Заключается в том, что при окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) энергии;

8. сократительная – её выполняют белки актин и миозин;

9. генно-регуляторная – её выполняют белки гистоны, участвуя в регуляции репликации;

10. имуннологическая – её выполняют белки антитела;

11. гемостатическая – участвуют в свёртывании крови, препятствуют кровотечению;

12. антитоксическая, т.е. белки связывают многие токсические вещества (особенно соли тяжёлых металлов) и препятствуют развитию интоксикации в организме.

Физико-химические свойства белков:

Структура белка определяет его свойства. Существует несколько групп свойств.

I. Электрохимические свойства белков:

1. белки — амфотерные полиэлектролиты (амфолиты). Это достигается за счет наличия концевых СОО- и NH3+ групп, а также ионогенных групп боковых радикалов (ГЛУ, АСП, ЛИЗ, АРГ, ГИС)

2. буферность белков (поддержка рН среды). При физиологических значениях рН буферные свойства ограничены и обусловлены наличием кислотных и основных групп. Наибольшим буферным действием обладает гистидин, которого много в гемоглобине, за счет чего последний является мощным буфером крови;

3. наличие заряда в белковой молекуле. Обусловлено соотношением кислых и основных АК, а также ионизацией бокового радикала. Степень ионизации зависит от рН среды. Так, если среда кислая, то ионизация СООН групп заторможена и белок приобретает «+» заряд. В щелочной среде заторможена ионизация NH2 групп и белок заряжается «—».

Изоэлектрическое состояние белка наступает, когда заряд белковой молекулы равен 0, а рН среды, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой (рI). Она определяется соотношением кислых и основных радикалов. У большей части белков цитоплазмы рI меньше 7, т.е. эти белки кислые; у ядерных белков больше 7, т.е. они основные.

Наличие заряда используется для разделения белков с помощью электрофореза – движения белков в электрическом поле. Наличие заряда обусловливает устойчивость в растворе. В изоэлектрическом состоянии белки наименее устойчивы и выпадают в осадок.

II. Коллоидные свойства.

Растворы белков чаще всего достаточно устойчивы. Хорошая растворимость приближает растворы белков к истинным растворам, но высокая молекулярная масса придает им свойства коллоидных систем:

1. способность рассеивать свет (опалисценция). Наблюдается помутнение при боковом освещении — эффект Тиндаля [рис. рассеивающегося луча]. Используется в световой микроскопии (нефелометрии);

2. малая скорость диффузии;

3. высокая вязкость растворов белков;

4. неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны (явление осмоса). На этом основан диализ – очищение белков;

5. способность белковых растворов образовывать гель. Наиболее выражено у фибриллярных белков.

III. Гидрофильные свойства.

Белки хорошо связываются водой, обусловлено наличием полярных гидрофильных групп. Вода может проникать в белок и связываться с его гидрофильными группами, вызывая его набухание. Также возможно образование гидратной оболочки. 100г белка связывают 30-35г воды.

IV. Растворимость белков.

Чем больше полярных групп содержит белок, тем больше он растворим. Глобулярные белки растворяются лучше. Растворимость белков зависит от 2-х факторов:

— наличия заряда;

— образования гидратной оболочки.

Чтобы осадить белок, необходимо ликвидировать эти 2 фактора. Осаждение белков с помощью нейтральных солей называется высаливание – обратимое осаждение. После удаления высаливающегося фактора белок сохраняет все свои свойства.

V. Денатурация.

Под действием внешних факторов нарушается высшие уровни (вторичный, третичный, четвертичный) структурной организации белков с сохранением первичной структуры. При этом белок теряет свои нативные свойства. При денатурации разрываются связи, удерживающие высшие структурные организации. Денатурацию вызывают физические и химические факторы: давление, температура, механическое воздействие, ультразвук, ионизирующее излучение, кислоты, щёлочи, органические растворители, соли тяжёлых металлов. При кратковременном воздействии денатурирующих факторов возможна ренатурация.

37Субстратноефосфорилирование (биохимическое), синтез богатых энергией фосфорных соединений за счёт энергии окислительно-восстановительных реакций гликолиза (катализируемых фосфоглицеральдегиддегидрогеназой и енолазой) и при окислении a-кетоглутаровой кислоты втрикарбоновых кислот цикле (под действием a-кетоглутаратдегидрогеназы и сукцинаттиокиназы). Для бактерий описаны случаи С. ф. при окислении пировиноградной кислоты. С. ф., в отличие от фосфорилирования в цепи переноса электронов (см. Окислительное фосфорилирование), не ингибируется «разобщающими» ядами (например, динитрофенолом) и не связано с фиксацией ферментов в мембранах митохондрий. Вклад С. ф. в клеточный фонд АТФ в аэробных условиях значительно меньше, чем вклад фосфорилирования в цепи переноса электронов