Коферментные функции витаминов трансаминаз и дегидрогеназ

Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты.

Активность ряда ферментов (простые белки) в норме зависит только от их структуры, тогда как для других, названных холоферментами (сложные белки), требуются кофакторы — вещества небелковой природы, в роли которых могут быть сложные органические соединения (коферменты) и ионы металлов.

Кофактор может образовывать с апоферментом прочные ковалентные связи. В этом случае кофермент называют простетической группой фермента. Приме­рами могут служить ФАД, ФМН, биотин, ковалентно связанный с остатком ли­зина в активном центре, Zn2+, который содержится в активном центре карбоксипептидазы. В том случае, если кофермент связывается с апоферментом нековалентными связями только на время химической реакции (НАД+ и НАДФ+), он может рассматриваться в качестве второго субстрата данного фермента Один и тот же кофермент может участвовать в разных биохимических реакциях, ком­плементарно связываясь с разными апоферментами. Собственной каталитиче­ской активностью коферменты не обладают.

Апофермент формирует активный центр, отвечает за специфичность действия фермента, фиксирует и ориентирует субстрат в активном центре и создает усло­вия для преобразования субстрата в продукты реакции. Ионы металла выполняют две главные функции.

I). Стабилизируют нативную конформацию фермента, структуру его активного центра и субстрата. 2). Участвуют в ферментативном катализе.

1). Металлоферменты, лишенные ионов металла, либо сохраняют способность к химическому катализу, утрачивая стабильность, либо полностью теряют актив­ность. Например, щелочная фосфатаза — металлофермент, в активном центре ко­торого находится Zn2+, лишенная ионов цинка щелочная фосфатаза, теряет фер­ментативную активность, но восстанавливает ее после добавления металла. В некоторых металлоферментах ион металла (Mg2+, Mn2+, Zn2+, Co2+, Мо2+) уча­ствует в образовании связи между молекулой субстрата и активным центром кофермента. в отсутствие иона эти ферменты не обладают активностью. Ряд ферментов в качестве субстрата используют комплекс превращаемого вещества с ионом. Для большинства киназ одним из субстратов служит не молекула АТФ, а комплекс Mg2+-ATФ.

2). Ферментативный электрофильный катализ. Ионы металла непосредст­венно участвуют в катализе и локализованы в активном центре фермента.В ак­тивном центре ферментов могут содержатся Zn 2+, Mn 2+, Fe 2+, Си 2+. Пример элек-трофильного катализа — действие карбоангидразы, содержащей ион цинка в ак­тивном центре.

B6 Коферментные функции выпол­няют два фосфорилированных производных пиридоксина: пиридоксальфосфат и пиридоксаминофосфат. Распад коферментов идет путем дефосфорилирования и окисления с образо­ванием 4-пиридоксиловой ки­слоты. которая выводится из ор­ганизма.

Коферментные формы витамина В6 включены в реакции, катализируемые почти всеми классами ферментов. Наиболее зна­чительная группа пиридоксалевых ферментов — аминотрансферазы. Пиридоксальзависимые (пиридоксалевые ферменты) ферменты катализи­руют взаимопревращения и распад аминокислот (регулируют аминокислот­ный состав крови при разном аминокислотном составе пиши), участвуют в специфических реакциях метаболизма отдельных аминокислот (серина, тре­онина, триптофана). Участвуют в обмене липидов, синтезе сфинголипидов. В качестве кофактора ферментов участвуют в начальных стадиях синтеза гема. Влияют на обмен жирных кислот.

PP — предшественник коферментов -никотинамидадениндинуклеотида (НАД+) и никотинамидадениндинуклеотид-фосфата (НАДФ ), входящих в состав дегидрогеназ и редуктаз.

НАД+ и НАДФ+ приобретают коферментные функции после присоединения к никотинамиду радикала, включающего остаток рибозы, пирофосфат и нуклеотид — аденин. Витамин РР такими функциями не обладает.

1. НАД+ — кофермент дегидрогеназ, участвующих в реакциях окисления глю­козы, жирных кислот, глицерола, аминокислот после их дезаминирования; явля­ется коферментом дегидрогеназ цикла Кребса (кроме сукцинатдегидрогеназы). В этих реакциях кофермент выполняет функцию промежуточного акцептора электронов и протонов.

2. НАДН и НАДФН — коферменты реакций (НАДН-оксидазной и НАДФН-оксидазной), способствующих возникновению активных форм кислорода в фагоцитах.

B2 Кофермент ФМН и ФАД

1. ФМН и ФАД — коферменты оксидаз, переносящих электроны с окисляемого субстрата на кислород. Это ферменты распада аминокислот (оксидазы D- и L-аминокислот), нуклеотидов (ксантиноксидаза), биогенных аминов (моно- и диа-минооксидазы).

2. ФАД — кофермент пируват- и альфа-кетоглутаратдегидрогеназных комплек­сов. Совместно с тиаминпирофосфатом и другими коферментами катализируют окислительное декарбоксилирование кетокислот.

Дата добавления: 2018-10-15; просмотров: 301 | Нарушение авторских прав | Изречения для студентов

Читайте также:

Рекомендуемый контект:

Поиск на сайте:

© 2015-2020 lektsii.org — Контакты — Последнее добавление

Соседние файлы в папке Всякое

• #
• #
• #
• #
• #
• #
• #
• #
• #
• #
• #

Витамин В12 из пищи связывается с гликопротеином, синтезируемым обкладочными клетками слизистой оболочки желудка, называемым внутренним фактором касла. Депо – печень, селезенка, почки.

Бх функции:
1. Синтез метионина из гомоцистеина

Изомеризация Д-метилмалонил-КОа в сукцинил-КОа

Гиповитаминоз возникает при неполноценном питании и вегетарианской диете. Гиповитаминоз проявляется злокачественной мегалобластической анемией (аддисона – бирмера) нарушение кроветворной функции и поражение спинного мозга.

Источники : синтезируется исключительно микроорганизмами. При наличии никотиновой кислоты (РР)

Потребность : 2-5 мкг в сут

16. Особенности строения НАДФ и его роль в метаболизме.

НАДФ и НАД:Никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ)- участв в реакциях окисл — восстановл. Структура НАДФ служит акцептором водорода при окисл углеводов; в восстановленной форме явл донором водорода при биосинтезе жирных к-т. В хлоропластах растит кл НАДФ восстанавл-ся при световых реакциях фотосинтеза.

Во многих окисл-восстанов реакциях НАДФ присоедин протон и 2 электрона, переносимые от окисляемого субстрата к окисленному коферменту; в обратной реакции водород переносится от восстановл кофермента к субстрату. При этом водород отщепл-ся и присоед-ся к атому углерода амида никотиновой кислоты в 4-м положении:

1. НАдфН – донор водорода в реакциях синтеза жирных кислот, холестерина, стероидных гормонов и некоторых других соединений.

2. Надфн – компонент монооксигеназной цепи микросомального окисления, выполняющий функцию детоксикации антибиотиков и других чужеродных веществ

3. Надф+ — аллостерический регулятор ферментов энергетического обмена, в частности, ферментов цикла Кребса, а также реакций синтеза глюкозы (глюконеогенез)

17. Строение ФАД и его роль в клеточном метаболизме.

Восстановл формы этих Во флавиновых коферментах (ФАД-флавинмононуклеотид или ФМН-флавинаденинуклеотид), активной частью мол кот явл изоаллоксазиновое кольцо, в результате восстановления чаще всего наблюд присоедин 2 протонов и 2 электронов одновременно:

кофакторов способны транспортировать водород и электроны к дых цепи митох или иных энерго-сопрягающих мембран.

Биологическое значение Фад определяется тем, что он является простетической группой флавиновых ферментов. Выполняют функции переносчиков водорода, регулируя окислительные и восстановительные процессы в тканях, необходимые для энергетического метаболизма и клеточного дыхания. Участвует в обмене белков, углеводов, жиров и синтезе гемоглобина.

1. кофермент оксидаз

2. промежуточный переносчик электронов и протонов в дыхательной цепи

3. кофермент пируват – и альфа-кетоглутаратдегидрогеназных комплексов

4. катализирует реакции окисления жирных кислот в митохондриях

18. Фосфопиридоксаль и его роль в клеточном метаболизме. Представление о реакциях трансаминирования.

Пиридоксальфосфат — производное пиридоксина (витамина В6)

Витамин В6 (пиридоксин, антидерматитный)- самост независ пищевой фактор.Термином вит В6, обознач все три производных 3-оксипиридина, облад-х одинаковой вит активностью: пиридоксин (пиридоксол), пиридоксаль и пиридоксамин:

Структурной особенностью пиридоксальфосфата является наличие формильной группы – необходимой для формирования ковалентной связи с аминокислотой и фосфатной группы, благодаря которой коэнзим удерживается в активном центре фермента.

Ковалентное присоединение аминокислоты к пиридоксальфосфату в активном центре фермента и переток электронов к азоту пиридонового кольца ведут к образованию квазистабильной структуры. При этом ослабляются связи альфа-углеродного атома аминокислоты с:

-карбоксильной группой (декарбоксилазы)

-атомом водорода (трансаминазы)

— радикалом аминокислоты (альдолазы)

Трансаминирование – процесс переноса аминогруппы от аминокислоты на альфа-кетокислоту с помощью ферментов аминотрансфераз с образованием новых заменимых аминокислот и альфакетокислот

21, 22 Пантотеновая кислота, ее строение и роль в метаболизме.

Пантотеновая кислота (вит В3)- явл комплексным соединением β-аланина и 2,4-диокси-3,3-диметил масляной к-ты.

Пантотеновая к-та представляет собой вязкую светло-желтую жидкость, хорошо раствор в воде; она малоустойчива и легко гидролизуется поместу пептидной связи под действием слабых кислот и щелочей.

Пантонетновая кислота, синтезируемая растениями и микроорганизмами (и в кишечнике), в организме человека превращается в коэнзим А (КоА) и 4-фосфопантотеин. После поступления концентрируется в печени, сердце, почках и др тканях.

Биологическая роль.В виде коэнзима А находится во всех живых клетках (пантотеновая – вездесущая). В составе коферментов участвует в ключевых процессах метаболизма : переносе ацильных групп в реакциях общего пути катаболизма, активации жирных кислот, их окислении и синтезе, синтезе холестерина и кетоновых тел, в образовании и расщеплении лимонной кислоты.

1. Активирование ацетата

2. Активирование жирных кислот

3. Транспортирует короткоцепочечные жирные кислоты в митохондрии.

4. Участвует в окислительном декарбоксилировании кетокислот.

Источники –в растительных животных и микробиологических объектах, много в яичном желтке, цветочной пыльце, хлебе, печени.

Потребность : 5-15 мг в сут.

Гиповитаминоз : заболевание жкт, судороги, невриты, дерматиты.

23, 24 Фолиевая кислота, ее строение и биологическая роль.

Фолиевая к-та (фолацин) –Витамин В9

Фолиевая к-та сост из 3 структурных единиц: птеридина, эн-аминобензойной и глутаминовой кислот и имеет след структуру:

В организме человека она превращается в кофермент ТГФК путем его восстановления. В крови основное количество витамина входит в состав эритроцитов. Он депонируется в печени, почках, слизистой оболочке кишечника.

Тгфк участвует в переносе одноуглеродных фрагментов с промежуточной степенью окисления в процессе биосинтеза пуринов, метионина, участвует во взаимопревращениях серина и глицина.

ТГФК мобилизует и переносит одноуглеродные функциональные группы: метенильную, метиленовую, метенильную, формильную и формиминогруппу.

Бх функции:
1. Синтез пуриновых нуклеотидов

2. метаболизм аминокислот

Источники: листья растений, бобы, печень, дрожжи. Синтезируется микрофлорой кишечника

Потребность: 180-200 мкг в сут.

Гиповит: нарушение кроветворения

26. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере трансаминаз и дегидрогеназ, витаминов В6, РР, B2).

.Активность ряда ферментов (прост б) в N завис только от их структуры, тогда как для др, названных холоферментами (сложн б), требуются кофакторы – ве-ва небелк природы, в роли кот м б сложн органич соедин-я (коферменты) и ионы металлов.

Кофактор м образовывать с апоферментом прочн ковалентные связи. В этом случае кофермент наз простетической гр фермента. Приме­рами могут служить ФАД, ФМН, биотин. Коферментные формы вит В6 включ в реакции, катализируемые почти всеми кл ферментов. Наиб зна­чительная гр пиридоксалевых ферментов – аминотрансферазы.

PP — предшественник коферментов -никотинамидадениндинуклеотида (НАД+) и никотинамидадениндинуклеотид-фосфата (НАДФ ), вход в сост дегидрогеназ и редуктаз. НАД+ и НАДФ+ приобр коферментные фу-ии после присоедин к никотинамиду радикала, включ остаток рибозы, пирофосфат и нуклеотид — аденин. Вит РР такими фу-ми не обладает.

B2Кофермент ФМН и ФАД

1. ФМН и ФАД — коферменты оксидаз,перенос электроны с окисляемого субстрата на О2. Это ферменты распада аминок-т (оксидазы D- и L-аминокислот), нуклеотидов (ксантиноксидаза),биогенных аминов (моно- и диа-минооксидазы).

2. ФАД — кофермент пируват- и альфа-кетоглутаратдегидрогеназных комплек­сов

29. Витамины В2 и РР их химическое строение и роль в клеточном метаболизме.

Витамин РР(Никотиновая к-та) -соединение пиридинового ряда, содерж карбоксильную гр (никотинамид отлич наличием амидной гр).

РР малорастворим в воде (примерно 1%), но хор растворим в водных р-рах щелочей. Вит кристаллизуется в виде белых игл. Наиб характерными признаками авитаминоза РР, т.е. пеллагры явл поражения кожи (дерматиты), пищеварит тракта (диарея) и нар нервн деятельности (деменция). Биологическая роль-РР

вход в состав НАД или НАДФ, явл коферментами многих обратимо действ в окисл-восстановит. реакциях дегидрогеназ. 44)НАДФ и НАД:Никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ)- участв в реакциях окисл — восстановл. Структура НАДФ служит акцептором водорода при окисл углеводов; в восстановленной форме явл донором водорода при биосинтезе жирных к-т. В хлоропластах растит кл НАДФ восстанавл-ся при световых реакциях фотосинтеза. НАД (никотинамидадениндинуклеотид)- кофермент, присутств во всех живых кл; входит в состав ферментов гр дегидрогеназ, катализирующих окисл-восстановительные реакции.

Во многих окисл-восстанов реакциях НАД или НАДФ присоедин протон и 2 электрона, переносимые от окисляемого субстрата к окисленному коферменту; в обратной реакции водород переносится от восстановл кофермента к субстрату. При этом водород отщепл-ся и присоед-ся к атому углерода амида никотиновой кислоты в 4-м положении:

В основе лежит гетероциклич соединение изоаллоксазин (сочет бензольного, пиразинового и пиримидинового колец), к кот в полож 9 присоединен пятиатомный спирт риби-тол. Рибофлавин хор раствор в воде, устойчив в кислых р-рах,но легко разруш-ся в нейтр и щелочных р-рах. Он весьма чувствителен к видимому и УФ-излучению и сравнит легко подвергается обратимому восстан-ию, присоединяя водород по месту двойных связей и превращаясь в бесцветную лейкоформу. Это свойство рибофлавина легко окисляться и восстанавливаться лежит в основе его биологического действия в клеточном метаболизме. Клинич проявл недостаточности рибофлавина на эксперимент животных.Помимо остановки роста, выпадения волос(алопеция), характерных воспалит проц слизистой оболочки языка (глоссит), губ, особенно у углов рта, эпителия кожи. Биологич роль-Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющ в свою очередь простетическими гр ферментов ряда других сложн б – флавопротеинов.

Во флавиновых коферментах (ФАД-флавинмононуклеотид или ФМН-флавинаденинуклеотид), активной частью мол кот явл изоаллоксазиновое кольцо, в результате восстановления чаще всего наблюд присоедин 2 протонов и 2 электронов одновременно:

Восстановл формы этих кофакторов способны транспортировать водород и электроны к дых цепи митох или иных энерго-сопрягающих мембран.